Bioquímica estructural/Enzima/Apoenzima y Holoenzima

Muchas enzimas requieren una pequeña molécula adicional, conocida como cofactor para ayudar a la actividad catalítica. Un cofactor es una molécula no proteica que lleva a cabo reacciones químicas que no pueden ser realizadas por los 20 aminoácidos estándar. Los cofactores pueden ser moléculas inorgánicas (metales) o pequeñas moléculas orgánicas (coenzimas).

Los cofactores, en su mayoría iones metálicos o coenzimas, son sustancias químicas inorgánicas y orgánicas que funcionan en las reacciones de las enzimas. Las coenzimas son moléculas orgánicas que no son proteínas y en su mayoría son derivados de vitaminas solubles en agua por fosforilación; se unen a la molécula de proteína apoenzima para producir la holoenzima activa.

Figura 1-1: Un diagrama de flujo de los dos tipos de cofactores.

Apoenzima- Una enzima que requiere un cofactor pero no tiene uno unido. Una apoenzima es una enzima inactiva, la activación de la enzima se produce al unirse un cofactor orgánico o inorgánico.

Holoenzima- Una apoenzima junto con su cofactor. Una holoenzima es completa y catalíticamente activa. La mayoría de los cofactores no están unidos covalentemente sino que están fuertemente unidos. Sin embargo, los grupos prostéticos orgánicos, como un ion de hierro o una vitamina, pueden estar unidos covalentemente. Algunos ejemplos de holoenzimas son la ADN polimerasa y la ARN polimerasa, que contienen múltiples subunidades proteicas. Los complejos completos contienen todas las subunidades necesarias para la actividad.

Figura 1-2: Ilustra que una Apoenzima + Cofactor = Holoenzima.

Deja una respuesta

Tu dirección de correo electrónico no será publicada.